Лекция по химии Биополимеры

Введение

Биополимеры

– (от греческого bios – жизнь и
polymers – состоящий из многих частей,
многообразный) – природные, высокомолекулярные
соединения, являющиеся структурной основой всех
живых организмов. Они обеспечивают нормальную
жизнедеятельность, выполняя разнообразные
биологические функции. К биополимерам относятся
белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды.
Известны также смешанные биополимеры, например,
липопротеины (комплексы содержащие белки и
липиды), гликопротеины ( соединения, в которых
олиго — или полисахаридные цепи ковалентно
связаны с пептидными цепями), липополисахариды (
соединения, молекулы которых построены из
липидов, олиго- и полисахаридов).

Сначала я хочу остановиться на характеристике
белков – одного из важнейших в
жизнедеятельности человека биополимера.

Белки и их виды

Белки

высокомолекулярные природные
полимеры, построенные из остатков аминокислот,
соединенных амидной (пептидной) связью -CO-NH-.
Каждый белок характеризуется специфической
аминокислотной последовательностью и
индивидуальной пространственной структурой
(конформацией). На долю белков приходится не
менее 50% сухой массы органических соединений
животной клетки. Функционирование белка лежит в
основе важнейших процессов жизнедеятельности
организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и
другое), мышечное сокращение, нервная
проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно
связаны с активностью ферментов высокоспецифических
катализаторов биохимических реакций, являющихся
белками. Основу костной и соединительной тканей,
шерсти, роговых образований составляют
структурные белки. Они же формируют остов
клеточных органелл (митохондрий, мембран и
других). Расхождение хромосом при делении клетки,
движение жгутиков, работа мышц животных и
человека осуществляются по единому механизму
при посредстве белков сократительной системы
(например, Актин, Миозин). Важную группу
составляют регуляторные белки, контролирующие
биосинтез белка и нуклеиновых кислот. К
регуляторным белкам относятся также
пептидно-белковые гормоны, которые
секретируются эндокринными железами Информация
о состоянии внешней среды, различные
регуляторные сигналы (в том числе гормональные)
воспринимаются клеткой с помощью специальных рецепторных
белков,
располагающихся на наружной
поверхности плазматической мембраны. Эти белки
играют важную роль в передаче нервного
возбуждения и в ориентированном движении клетки
(хемотаксисе). В активном транспорте ионов,
липидов, Сахаров и аминокислот через
биологические мембраны участвуют транспортные
белки, или белки-переносчики. К последним
относятся также гемоглобин и миоглобин,
осуществляющие перенос кислорода.
Преобразование и утилизация энергии,
поступающей в организм с питанием, а также
энергии солнечного излучения происходят при
участии белков биоэнергетической системы
(например, родопсин, цитохромы). Большое значение
имеют пищевые и запасные белки (например, Козеин,
Проламины), играющие важную роль в развитии и
функционировании организмов. Защитные системы
высших организмов формируются защитными белками,
к которым относятся иммуноглобулины
(ответственны за иммунитет), белки комплемента
(ответственны за лизис чужеродных клеток и
активацию иммунологической функции), белки
системы свертывания крови (например, Тромбин,
Фибрин) и противовирусный белок интерферон. По
составу белки делят на простые, состоящие только
из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные
могут включать ионы металла (металлопротеиды)
или пигмент (хромопротеиды), образовывать
прочные комплексы с липидами (липопротеины),
нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также
ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты
(фосфоропротеиды), углевода (гликопротеины) или
нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов). В
соответствии с формой молекул белки
подразделяют на глобулярные и фибриллярные.
Молекулы первых свернуты в компактные глобулы
сферической или эллипсоидной формы, молекулы
вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и
высокоассиметричны. Большинство глобулярных
белков, в отличии от фибриллярных, растворимы в
воде. Особую группу составляют мембранные
(амфипатические) белки, характеризующиеся
неравномерным распределением гидрофильных и
гидрофобных (липофильных) участков в молекуле:
погруженная в биологическую мембрану часть
глобулы состоит преимущественно из липофильных
аминокислотных остатков, а выступающая из
мембраны — из гидрофильных.

Строение белковых молекул

Практически все белки построены из 20
альфа-аминокислот, принадлежащих за исключением
глицина, к L–ряду. Аминокислоты соединены между
собой пептидными связями, образованными
карбоксильной и альфа-аминогруппами соседних
аминокислотных остатков.

Белковая молекула может состоять из одной или
нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких
сотен (иногда – более тысячи) аминокислотных
остатков. Молекулы, содержащие более 50 остатков,
часто относят к пептидам. В состав множества
молекул входят остатки цистина, дисульфидные
связи которых ковалентно связывают участки
одной или нескольких цепей. Характерная для
данного белка конформация определяется
последовательностью аминокислотных остатков и
стабилизируются водородными связями между
пептидными и боковыми группами аминокислотных
остатков, а также гидрофобными и
электростатическими взаимодействиями. Большое
влияние на конформацию оказывают взаимодействие
белков с компонентами среды (вода, липиды и
другие), в которой они функционируют.

Различают четыре уровня организации белковых
молекул. Последовательность аминокислотных
остатков в полипептидной цепи называют первичной
структурой.
Все белки различаются по первичной
структуре; потенциально возможное их число
практически не ограничено. Термин “вторичная
структура”
относится к типу укладки
полипептидных цепей. Наиболее часто
всречающиеся типы – правая альфа-спираль и
бета-структура. Первая характеризуется
планарностью пептидной группы; водородные связи
между СО — и NH — группами пептидной цепи замыкают
циклы из 13 атомов. На 1 виток альфа-спирали
приходится 3,6 остатка аминокислот, шаг спирали –
0,544 нм. Значительно менее энергетически выгодны
правые 310- и пи-спирали содержащие соответственно
3 и 4,4 аминокислотных остатка на 1 виток, а также 10
и 16 атомов в циклах, образованных водородными
связями. 310-спирали встречаются достаточно редко
и образуют только очень короткие участки,
которые обычно располагаются на концах
альфа-спиралей.

Предсказанные теоретически правые пи-спирали,
а также левые альфа-, 310 и пи- спирали в белках не
обнаружены.

В случае бета — структуры, или структуры
складчатого листа, полипептидные цепи растянуты,
уложены параллельно друг другу и связаны между
собой водородными связями. Остов цепи не лежит в
одной плоскости, а вследствие небольших изгибов
при альфа-углеродных атомах образует слегка
волнистый слой. Боковые группы располагаются
перпендикулярно плоскости слоя. В белках
обнаружены два вида бета-структуры: с
параллельным и антипараллельным направлениями
цепей. Частный случай бета-структуры –
бета-изгиб, обеспечивающий поворот пептидной
цепи на угол около 180 градусов на протяжении
отрезка, содержащего 4 аминокислотных остатка; 1 и
4 остатки соединены водородной связью.
Относительное содержание альфа-спиральных
участков и бета структур может широко
варьировать. Существуют белки с преобладанием
альфа-спиралей (около 75% в миоглобине и
гемоглобине), тогда как основной тип структуры
многих фибриллярных белков в том числе фиброина
шелка и кератина волос, – бета-структура. У
многих белков содержание альфа – и бета –
структурных участков не значительно, однако и в
этих случаях полипептидные цепи укладываются в
пространстве строго определенным, характерным
для каждого белка образом.

Под третичной структурой белка понимают
расположение его полипептидной цепи в
пространстве. Существующее влияние на
формирование третичной структуры оказывают
размер форма и полярность аминокислотных
остатков. В молекулах глобулярных белкам большая
часть гидрофобных остатков скрыта внутри
глобулы, а полярные группировки располагаются на
ее поверхности в гидратированном состоянии.
Однако ситуация не всегда настолько проста.
Связывание белка с другими молекулами, например
фермента с его субстратом или коферментом почти
всегда осуществляется с помощью небольшого
гидрофобного участка на поверхности глобулы.
Область контакта мембранных белков с липидами
формируется преимущественно гидрофобными
остатками. Третичная структура многих белков
составляется из нескольких компактных глобул,
называемых доменами. Между собой домены обычно
бывают связаны (тонкими перемычками) –
вытянутыми полипептидными цепями. Пептидные
связи, расположенные в этих цепях, расщепляются в
первую очередь при обработке белков
протеолитическими ферментами, тогда как
отдельные домены могут быть устойчивы к
протеолизу.

Термин (четвертичная структура) относится к
макромолекулам, в состав которых входит
несколько полипептидных цепей (субъединиц), не
связанных между собой ковалентно. Такая
структура отражает способ объединения и
расположения этих субъединиц в пространстве.
Между собой отдельные субъединицы соединяются
водородными, ионными, гидрофобными и другими
связями. Изменение рН и ионной силы раствора ,
повышение температуры или обработка
детергентами обычно приводят к диссоциации
макромолекулы на субъединицы. Этот процесс
обратим: при устранении факторов, вызывающих
диссоциацию, может происходить самопроизвольная
реконструкция исходной четвертичной структуры.
Явление носит общий характер: по принципу
самосборки функционируют многие биологические
структуры. Способность к самосборке свойственна
и отдельным фрагментам белка — доменам. Более
глубокие изменения конформации белка с
нарушением третичной структуры называется денатурацией.

Свойства белков

Физико-химические свойства белка определяются
их высокомолекулярной природой, компактностью
укладки полипептидных цепей и взаимным
расположением остатков аминокислот.
Молекулярная масса варьирует от 5 тысяч до 1
миллиона, а константы седиментации – от 1 до 20 (и
выше). Средний удельный объем белковых молекул -

0,70–0,75 кубических см/г, а константы диффузии –
106–108 квадратных сантиметра/с. Максимум
поглощения белка в области Уф-области спектра,
обусловленный наличием ароматических
аминокислот, находится вблизи 280нм. Возбуждение
атома азота пептидной группы вызывает резкое
увеличение поглощения при 180 240нм. В инфракрасной
области спектра белки поглощают за счет СО- и
NH-rpynn при 1600 и 3100–3300 см. l. B растворах белки
амфотерны. Изоэлектрические точки белков могут
иметь значения от < 1,0 (у пепсина) до 10,6 (у цитохрома с) и выше. Боковые группы
аминокислотных остатков способны вступать во
многие реакции. Белки дают ряд цветных реакции,
обусловленных наличием определенных
аминокислотных остатков или химических
группировок. К важнейшим из них относятся: биуретовая
реакция
(пептидные связи), ксантопротеиновая
реакция
(ароматические ядра остатков тирозина,
триптофана, фениланина), Адамкевича реакция (индольное
кольцо триптофана), Милана реакция (фенольный
радикал тирозина), Паули реакция (имидазольное
кольцо гистидина), Сакагучи реакция (гуанидовая
группа аргинина) и нингидриновая реакция (аминогруппа).

Значение белков в питании

Белки – необходимая составная часть продуктов
питания. Проблема пищевого белка стоит очень
остро. По данным Международной организации по
продовольствию и с. х-ву при ООН больше половины
человечества не получает с пищей необходимого
количества белка. Недостаток белка в пище
вызывает тяжелое заболевание – квашиоркор.

В процессе пищеварения белки подвергаются
гидролизу до аминокислот которые и всасываются в
кровь. Пищевая ценность белков зависит от их
аминокислотного состава, так называемых
незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в
организмах (для человека незаменимы триптофан,
лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизмн, метионин
и фениланин). В питательном отношении
растительные белки менее ценны, чем животные; они
беднее лизином, метионином и триптофаном,
труднее перевариваются. Один из путей решения
проблемы – добавление в растительную пищу
синтетических аминокислот. Наряду с этим выводят
новые сорта растении, содержащие гены
ответственные за синтез недостающих
аминокислот. Перспективно использование для
этого методов генетическсй инженерии.
Чрезвычайно важное значение имеет внедрение
промышленности, микробиологического синтеза, например
выращивание дрожжей на гидролизном этиловом
спирте, природном газе или нефти. Получаемые при
этом белково-витаминные концентраты (БВК)
используют в качестве добавок к корму с.-х.
животных. Исследования советских микробиологов
и технологов (Г.К.Скрябин и др.) послужили основой
для производства БВК в СССР в крупных масштабах.

Гликолипиды

Гликолипиды

(от греческого glykys – сладки и липиды)
соединения построенные из липидного и
углеводородного фрагментов, соединенных
ковалентной связью. Гликолипиды широко
распространены в природе (они обнаружены в
животных, растениях и микроорганизмах) и
охватывают разнородные по структуре соединения.

В зависимости от природы липидной части
гликолипиды можно разделить на четыре группы:

1) гликозилдиглицериды, липидная часть
которых представляет собой остаток глицерина,
ацилированный в положения 1 и 2 высшими жирными
компонентами;

2) гликосфинголипиды, в которых липидным
фрагментом является церамид- остаток высшего
аминоспирта (сфингозинового основания), N-
ацилированного высшей жирной кислотой; 3)
полипренилфосфатсахара, у которых липидная
часть молекулы представляет собой остаток
полипренола (СН2 С(СНЗ)=СНСН2) n ОН; 4) Гликолипиды
микроорганизмов в состав которых входят остатки
высших жирных кислот, ацилирующих остатки
Сахаров или неуглеводородных компонентов
молекулы.

Подавляюще большинство гликолипилов относятся
к первым двум группам и являются важными
компонентами мембран.

Полипренилфосфатсахара – промежуточные
соединения при реносе остатков моно- или
полисахаридов на строящуюся углеводную цепь при
биосинтезе полисахаридови др.
углеводородосодержащих биополимеров (например,
гликопротеинов, липополисахаридов). Углеводный
фрагмент связан с остатком полипренола через
остаток фосфорной или пирофосфорной кислоты. В
клетках эукариот полипренолы содержат от 14 до 24
изопреновых единиц, из которых концевая, несущая
группу ОН, является насыщенной (долихолы)
бактериальные – 10–12 единиц, среди которых нет
насыщенных. В полипренилмонофосфатах – остаток
глюкозы, галактозы или М-ацетилглюкозамина,а в
некоторых случаях- остаток олигосахарида.

Гликолипиды организмов включают обширную
группу соединений,сильно различающихся по
строению и свойствам. Примером является липид
А-комонент липополисахаидов грамотрицательных
бактерий отвечающий за их эндотоксичные
свойства. Основное структурное звено липида А в
большинстве случаев представляет собой бета
-1->6 -, связанный дисахарид D-глюкозамина,
фосфорилированный в положения 1и 4 (см. формулу, R-
остаток высшей жирной кислоты – обычно бета
-гидрокситетрадекановая, гидроксигруппа
которой, в свою очередь, может быть ацилирована).
Другим примером гликолипидов микроорганизмов
являются О-ацилированные остатками миколевой
кислоты моно-, ди- и полисахариды, а также
гликопептиды, выделенные из ряда штаммов
микобактерии.

Несмотря на большое разнообразие структур,
гликолипиды обладают некоторыми общими
свойствами. Гликолипиды являются
поверхностно-активными веществами (ПАВ).
Благодаря присутствию длинных алипавтических
цепочек, они могут растворятся в некоторых
органических растворителях (например, в
бутаноле, смеси хлороформа и метанола), а наличие
углеводной части придает им растворимость в
воде, возрастающую с увеличением длины
углеводородной цепи. Выбор способов выделения
гликолипидов из ткани и разделение их на классы
зависит от полярности исследуемых гликолипидов.

Следующий: